这项发表在《Cell》上的研究通过单颗粒冷冻电镜技术，首次揭示了 安第斯病毒 (ANDV) 表面糖蛋白四聚体及其晶格排列的高分辨率结构。研究人员利用 病毒样颗粒 (VLP) 系统克服了生物安全限制和产量瓶颈，并确定了 Gn–Gc 蛋白 在膜环境下的空间架构与 pH 敏感触发机制。此外，该研究详细分析了广谱中和抗体 ADI-65534 如何与病毒表面结合，发现 IgG3 亚型比 IgG1 具有更强的中和效力。实验还评估了基于 自扩增 RNA (repRNA) 的疫苗方案，证明其能诱导小鼠产生高水平的结合抗体。这些分子层面的新发现为开发针对新世界汉坦病毒的 结构化疫苗 和治疗药物奠定了坚实基础。

References:

• Guo L, McFadden E, Slough M M, et al. High-resolution in situ structures of hantavirus glycoprotein tetramers[J]. bioRxiv, 2025.